Ферменты . Пищеварительные и протеолитические ферменты

Ферменты (от лат. fermentum – закваска), энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими Ферменты. Направляя и регулируя обмен веществ, Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

Купить пищевые ферменты со скидкой 10%

Как всякие катализаторы, Ферменты снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя её обходным путём – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньшей энергии активации.

История изучения ферментов.

В 1814 рус. химик К. Г. С. Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало энзимологии (ферментологии) как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии.

Купить пищевые и протеолитические ферменты со скидкой 10%

В середины 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения между Л. Пастером, с одной стороны, и Ю. Либихом, П. Э. М. Бертло и К. Бернаром – с другой. Опираясь на свои классические работы, Пастер развивал представление о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых Ферментов, подобных выделяемой из солода амилазе. Однако все попытки выделить из разрушенных дрожжевых клеток растворимый Фермент, способный вызвать брожение, не удавались. Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э. Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (названный им зимазой), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений и имело большое значение для дальнейшего развития как энзимологии, так и всей биохимии.

В начале 20 в. Р. Вильштеттер с сотрудниками стал широко применять для выделения и очистки Ф. метод адсорбции (впервые предложен А. Я. Данилевским для разделения Ферментов поджелудочной железы). Работы Вильштеттера, имевшие большое значение для характеристики свойств отдельных Ф., привели вместе с тем к принципиально неправильному выводу, что Фермент не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Выдающимся успехом в выяснении химической природы Ф. были исследования американских биохимиков Дж. Самнера, выделившего в 1926 в кристаллическом виде Ф. уреазу из семян канавалии, и Дж. Нортропа, получившего в 1930 кристаллы протеолитического Фермента пепсина.

С середине 20 в. благодаря развитию методов физико-химического анализа (главным образом хроматографии) и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих Ф. Так, работами американских биохимиков С. Мура, У. Стайна и К. Анфинсена показано, что Фермент рибонуклеаза из поджелудочной железы быка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, соединённых в 4 местах дисульфидными связями.

С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда Ферментов. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский учёный Д. Филлипс в 1965 установил трёхмерную структуру Фермента лизоцима. Показано, что многие Ферменты обладают также четвертичной структурой, т. е. их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц (см. Биополимеры).

Общая характеристика ферментов.

Все Ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой. Апофермент двухкомпонентных Ф. называют также белковым носителем, а простетическую группу – активной группой. Благодаря работам О. Варбурга, А. Теорелля, Ф. Линена, Ф. Липмана и Л. Лелуара установлено, что простетические группы многих Ф. представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Т. о. была открыта важнейшая функциональная связь между Ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.

Примером двухкомпонентного Фермент является пируватдекарбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на двуокись углерода и уксусный альдегид: CH3COCOOH ® CH3CHO + CO2. Простетическая группа пируватдекарбоксилазы (тиаминнирофосфат) образована молекулой тиамина (витамина B1) и двумя остатками фосфорной кислоты. Простетические группы ряда важных окислительно-восстановительных Ферментов – дегидрогеназ содержат производное амида никотиновой кислоты (ниацина), или же рибофлавина (витамина B2); в состав простетических группы т. н. пиридоксалевых ферментов, катализирующих перенос аминогрупп (–NH2) и декарбоксилирование и ряд др. превращений аминокислот, входит пиридоксальфосфат – производное витамина B6; активная группа Ферментов, катализирующих перенос остатков различных органических кислот (например, ацетила CH3CO–), включает витамин пантотеновую кислоту. К двухкомпонентным Ферментам относятся также важные окислительные Ф. – каталаза (катализирует реакцию разложения перекиси водорода на воду и кислород) и пероксидаза (окисляет перекисями различные соединения, например полифенолы с образованием соответствующего хинона и воды). Каталитическое действие этих Ферментов может быть воспроизведено с помощью ионов трёхвалентного железа. Эти ионы обладают, однако, очень малой каталитической активностью, которая может быть усилена, если атом железа входит в состав гема. Хотя гем обладает уже значительным каталазным действием, его каталитическая активность всё же в несколько миллионов раз меньше активности каталазы, в которой гем в качестве простетической группы этого Фермента связан со специфическ им белком. Гем обладает также слабым пероксидазным действием, однако это действие проявляется в полной мере только после соединения гема со специфическим белком в целостный Ф. пероксидазу. Т. о., соединение простетической группы с белком приводит к резкому возрастанию её каталитической активности. Вместе с тем от природы белка зависит не только каталитическая активность, но и специфичность действия Ф. Прочность связи простетической группы и апофермента различна у разных Ф. У некоторых Ф., например у дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путём отщепления водорода, эта связь является непрочной. Такие Ф. легко диссоциируют (например, при диализе) и распадаются на простетическую группу и апофермент. Простетические группы, легко отделяющиеся от белковой части Ф., называются коферментами.

Многие Ферменты содержат металлы, без которых они не активны. Эти металлы называются кофакторам и. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты, – медь, алкогольдегидрогеназа, окисляющая спирты в соответствующие альдегиды, – цинк. Однако аргиназа не расщепляет метилового эфира аргинина:

Дипептид, состоящий из остатков двух молекул аргинина, под действием аргиназы даёт лишь половину теоретического количества мочевины. Очевидно, что, хотя расщепление аргинина происходит в месте, весьма отдалённом от карбоксильной (COOH) группы (показано пунктиром), необходимым условием действия аргиназы является её соединение с карбоксильной группой аргинина. Поэтому замещение водорода в карбоксильной группе на метильный остаток или же связывание карбоксильной группы со второй молекулой аргинина оказывают резкое влияние на действие аргиназы. Примеры специфичности действия Ф. могут быть приведены при рассмотрении их стереохимической специфичности, т. е. действия Ф. на стереоизомеры (см. Изомерия). Так, Ф., окисляющий природные L-аминокислоты, не действует на D-изомеры этих же аминокислот; Ф. дипептидаза, гидролизирующий дипептиды, состоящие из остатков L-аминокислот, не действует на такие же дипептиды, состоящие из остатков D-аминокислот. Специфичность действия Ф. послужила нем. учёному Э. Фишеру основанием для сравнения субстрата и Ф., который катализирует его превращение, с замком и соответствующим ему ключом. Стереохимическая специфичность Ф. теснейшим образом связана с одной из основных особенностей живых организмов – их способностью к синтезу оптически активных органических соединений.

В образовании соединения между ферментом и субстратом – т. н. фермент-субстратного комплекса – принимают участие лишь некоторые функциональные группы молекулы Ф., образующие его активный центр. Так, например, в молекуле гидролизирующего белки химотрипсина, состоящего из 246 аминокислотных остатков, активный центр образован одним из остатков серина (химотрипсин относится к сериновым протеиназам) и двумя остатками гистидина, расположенными в удалённых друг от друга участках полипептидной цепи. Сближение этих функциональных групп активного центра происходит благодаря свойственной молекуле химотрипсина специфической пространственной (третичной) структуре. Её нарушение в результате денатурации белка или каких-либо химических модификаций приводит к изменению или полной потере каталитической активности. В случае двухкомпонентных Ф. в образовании фермент-субстратного комплекса принимают участие не только функциональные группы апофермента, но и простетическая группа. Так, при расщеплении пировиноградной кислоты пируватдекарбоксилазой субстрат связывается с частью молекулы тиамин-пирофосфата следующим образом:

Исключительно высокая специфичность действия Ферментов объясняется их белковой природой. Так, пиридоксалевые Ф., содержащие один и тот же кофермент (пиридоксальфосфат), могут принадлежать к различным классам и катализировать самые разнообразные реакции. Специфичность их действия зависит от природы апофермента.

Условия действия ферментов.

Действие Ф. зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность Ф. наиболее высока, находится обычно в пределах 40–50 °С. При более низких температурах скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при температурах, близких к 0 °С, практически реакция полностью прекращается. При повышении температуры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности действия Ф. при повышении температуры сверх оптимальной объясняется главным образом начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав Ф. белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводнённые (в виде белкового геля или раствора), инактивирование Ф. в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажнённом состоянии.

Важнейшим фактором, от которого зависит действие Фермента, как установил впервые С. Сёренсен, является активная реакция среды – pH. Отдельные Ф. различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1–2); трипсин – протеолитический Ф., выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8–9); оптимум действия папаина – протеолитического Ф. растительного происхождения – находится в слабокислой среде (pH 5–6).

Действие Ф. зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов. Так, энтерокиназа, выделяемая поджелудочной железой, превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные Ф., содержащиеся в клетках и в секретах различных желёз, называются проферментами. Многие Ф. активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (–SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид глутатион, содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные Ф. Неспецифическое угнетение (ингибирование) Ф. происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, SH-группы). Существуют более специфические ингибиторы Ф., угнетение которыми каталитических функций основано на специфическом связывании этих ингибиторов с определёнными химическими группировками в активном центре Ф. Так, окись углерода (CO) специфически ингибирует ряд окислительных Ф., содержащих в активном центре железо или медь. Вступая в химическое соединение с этими металлами, она блокирует активный центр Ф. и вследствие этого он теряет свою активность. Различают обратимое и необратимое ингибирование Ф. В случае обратимого ингибирования (например, действие малоновой кислоты на сукцинатдегидрогеназу) активность Ф. восстанавливается при удалении ингибитора диализом или иным способом. При необратимом ингибировании действие ингибитора, даже при очень низких его концентрациях, усиливается со временем и в конце концов наступает полное торможение активности Ф. Ингибирование Ф. может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент-субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на Ф. специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Классификация и номенклатура ферментов.

По рекомендации Международного биохимического союза, Ф. разделяют на 6 классов: 1) оксидоредуктазы, 2) трансферазы, 3) гидролазы, 4) лиазы, 5) изомеразы, 6) лигазы. Рекомендована следующая нумерация Ф. Шифр (индекс) каждого Ф. содержит 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвёртая – порядковый номер в данном подподклассе. Так, Ф. аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, имеет шифр 3.5.3.1, т. е. относится к классу гидролаз, подклассу Ф., действующих на непептидные С–N-cвязи, и подподклассу Ф., расщепляющих эти связи в линейных (не циклических) соединениях.

Класс оксидоредуктаз включает Ф., катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению (спиртовая, альдегидная, кетонная и т.д.). Подподклассы оксидоредуктаз индексируются в зависимости от типа участвующего в реакции акцептора водорода (электронов) – кофермента, цитохрома, молекулярного кислорода и т.д. Т. о., первые три цифры шифра определяют тип Ф., так, например, 1.2.3 обозначают оксидоредуктазу, действующую на альдегид с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов. Класс трансфераз, объединяющий Ф., катализирующие реакции переноса групп, подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д. У трансфераз третья цифра характеризует тип переносимых групп (например, одноуглеродная группа может быть метилом, карбоксилом, формилом и т.д.). К гидролазам принадлежат Ф., катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений; разделяются на 9 подклассов в зависимости от типа гидролизуемой связи – сложноэфирной, пептидной, гликозидной и т.д. Третья цифра у гидролаз уточняет тип гидролизуемой связи. Лиазы – Ф., отщепляющие от субстрата ту или иную группу (негидролитическими путями) с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям. У лиаз 5 подклассов, вторая цифра шифра обозначает тип подвергающейся разрыву связи (углерод – углерод, углерод – кислород и т.д.), а третья – тип отщепляемой группы. Изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, разделяются на 5 подклассов в зависимости от типа катализируемой реакции; третья цифра шифра детализирует характер превращения субстрата. Лигазами (или синтетазами) называются Ф., которые катализируют соединение двух молекул, сопряжённое с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) или аналогичного трифосфата. Первая цифра шифра лигаз обозначает тип вновь образуемой связи (углерод – азот, углерод – кислород и т.д.), а вторая – природу образующегося соединения.

Классификация и номенклатура Ф., кроме шифра, включает также систематические и тривиальные (рабочие) названия. Так, например, систематическое название карбоксилаза 2-оксокислот соответствует уже упоминавшемуся тривиальному название пируватдекарбоксилаза, а систематическое название L-apгинин – амидиногидролаза – рабочему название аргиназа.

Регуляция ферментативных процессов.

Действие Ферментов в организме осуществляется путём регуляции их синтеза и активности. Свойственный данному организму набор Ф. определяется его генетической природой. Однако он может изменяться под влиянием различных внутренних и внешних факторов – мутаций, действия ионизирующей радиации, состава газовой среды, условий питания и т.д. Так, в результате мутаций возникают т. н. «молекулярные болезни» (например, алкаптонурия). При этом наследственном заболевании у больных с мочой выделяется гомогентизиновая кислота, образующаяся в результате превращений аминокислоты тирозина.

Гомогентизиновая кислота накапливается в организме и выделяется с мочой вследствие того, что у больных алкаптонурией утеряна способность к синтезу двух Ферментов, катализирующих её дальнейшее окисление, – параоксифенилпируватоксидазы и оксидазы гомогентизиновой кислоты. Влияние условий питания организма на его ферментный аппарат особенно наглядно прослеживается у микроорганизмов. Например, кишечная палочка при росте на питательной среде, содержащей глюкозу, синтезирует только следы b-галактозидазы. В присутствии же различных b-галактозидов образуются значительные количества этого Ф. – до 6–7% от всех содержащихся в клетке белков. Ферментное новообразование или усиление синтеза которых происходит под влиянием какого-либо соединения, называются индуцируемыми ферментами.

Под влиянием др. соединений может происходить подавление синтеза Фермента, называемое репрессией. В животном организме индукция и репрессия синтеза Фермента осуществляется не только под влиянием соответствующих субстратов и метаболитов, но и под влиянием гормонов. Так, синтез глюкозо-6-фосфатазы, принимающей участие в синтезе глюкозы в печени, индуцируется гормонами тироксином и кортизоном, но репрессируется инсулином. Общая теория индукции и репрессии биосинтеза на генетическом уровне дана французскими учёными Ф. Жакобом и Ж. Моно (см. Оперон). В одном организме один и тот же фермент может быть представлен различными молекулярными формами. Такие разнообразные формы Фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по физическим, химическим и иммунологическим свойствам, называются изоферментами. Синтез изоферментов определяется генетическими факторами, но может изменяться под влиянием условий существования организма. Т. о., факторы, от которых зависят концентрация и активность Ферментов в организме, так же разнообразны, как и условия его существования. Это прежде всего водный, газовый, температурный, кислотный и световой режим среды, а также концентрация субстратов и различных кофакторов, необходимых для действия Ф., наличие активаторов и ингибиторов, концентрации метаболитов и, наконец, у высших многоклеточных организмов это нервная и гормональная регуляция ферментативной активности.

Примером влияния условий существования организма на активность Ферментов может служить Пастера эффект – прекращение брожения под действием кислорода. Активность многих Ф. регулируется по аллостерическому принципу. У таких Ферментов имеется т. н. аллостерический центр, присоединяясь к которому определённый метаболит – эффектор вызывает изменение структуры активного центра, вследствие чего активность Ферментов снижается или повышается.

Некоторые ферменты находятся в клетке в виде многоферментных комплексов. В таких многоферментных ансамблях активность каждого отдельного Фермента строго координирована и регулируется др. Ферментами, входящими в состав данного комплекса. Примером многоферментного комплекса может служить пируватдегидрогеназа, состоящая из 16 молекул пируватдекарбоксилазы, 8 молекул дигидролипоилдегидрогеназы и 4 агрегатов липоатацетилтрансферазы, каждая из которых состоит из 16 субъединиц. Решающую роль в регуляции активности Ферментов в клетке играют различные субклеточные структуры – митохондрии, микросомы, лизосомы и т.д., и белковолипидные мембраны, отделяющие их от цитоплазмы. Многие Ферменты вмонтированы в этих мембранах в виде многоферментных ансамблей.

Практическое значение ферментов.

Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса. С начала 20 в. по предложению японского учёного Д. Такамине в спиртовой и др. отраслях промышленности началось применение ферментных препаратов, получаемых из плесневых грибов или бактерий. В ряде стран этот способ широко используется для осахаривания с помощью амилаз крахмалистого сырья с целью получения кристаллической глюкозы или его сбраживания на спирт. Концентрированные амилолитические препараты Ферментов из плесневых грибов при добавке в тесто приводят к улучшению качества хлеба и ускорению технологического процесса. Препараты протеолитических Ферментов, получаемых из микроорганизмов, употребляются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья, а в сыродельной промышленности – для замены дефицитного сычужного фермента (реннина). Препараты микробных пектолитических Ферментов широко используют при производстве соков (выход плодового сока повышается на 10–20%). Всё большее применение очищенные ферментные препараты находят в медицине. В научных исследованиях и в клинической практике высокоочищенные ферментные препараты служат в качестве специфических средств биохимического анализа (см. Ферментативные методы анализа). Весьма перспективно применение т. н. иммобилизованных Ферментов, которые связываются каким-либо носителем, образующим с данным Ферментом нерастворимый комплекс. При подборе соответствующего носителя можно получить иммобилизованный Фермент с высокой активностью, устойчивый по отношению к денатурирующим агентам. Колонка, заполненная иммобилизованным Фермент, может быть многократно использована для проведения соответствующей реакции.

Протеолитические ферменты

Протеолитические ферменты, протеазы, пептид — гидролазы, ферменты класса гидролаз; содержатся во всех живых организмах; катализируют гидролиз пептидных связей в клеточных белках и белках пищи.

Купить протеолитические ферменты со скидкой 10%

Протеолитические ферменты являются подгруппой пищеварительных ферментов, способствующих расщеплению белка. Исследования показали, что польза протеолитических ферментов является более разносторонней. Они также способствуют формированию нормальной иммунной реакции, расщеплению мокроты и поддерживают противовоспалительную функцию.

Протеолитические ферменты делят на пептидазы (экзопептидазы) и протеиназы (эндопептидазы). Пептидазы гидролизуют преимущественно внешние пептидпые связи в белках и пептидах, протеиназы — внутренние. В зависимости от особенностей строения активного центра — Протеолитические ферменты подразделяют на сериновые, тиоловые (цистеиновые), кислые протеиназы и металлоферменты, содержащие в активном центре атом металла (чаще Zn). К металлоферментам относится большинство известных пептидаз. Протеиназы различают также по субстратной специфичности, т. е. способности гидролизовать связи между определёнными аминокислотными остатками.

Протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках. Это свойство Мега полезно тогда, когда не помогают антибиотики. Дело в том, что бактерии защищаются биоплёнкой (это просто панцирь), и эту биоплёнку не способны пробить никакие антибиотики, даже антибиотики резерва. Это очень страшно, когда ничто не помогает. И тут на помощь приходит протеолитические ферменты. Которые в прямом смысле слова способны разрушить эту биоплёнку. На данный момент, я принимаю эти ферменты, с целью разрушить биоплёнку бактерий Е коли которая вызывает цистит. Принимать нужно их по схеме. Я возлагаю огромные надежды на эти ферменты. Если вам понравился отзыв – поддержите пожалуйста лайком.

Лучшие протеолитические энзимы—это эффективная формула, содержащая широкий спектр протеолитических ферментов растительного происхождения. Функция протеолитических энзимов в организме человека заключается в переваривании пищи, расщеплении белков на составляющие их аминокислоты. Исследования показывают, что различные протеолитические энзимы всасываются стенками кишечника и начинают циркуляцию по организму. Энзимы призваны ускорять химические реакции, происходящие в организме. Прием в пищу протеолитических ферментов может улучшить нормальные метаболические функции ферментов, уже присутствующих в теле человека.

Установлена последовательность аминокислот в молекулах ряда Протеолитических ферментов, а с помощью рентгеноструктурного алализа — и полная пространственная структура нескольких важнейших протеиназ — пепсина, трипсина, химотрипсина. П. ф. поджелудочной железы синтезируются в форме неактивных предшественников — проферментов и поэтому не разрушают белков ткани, в которой образовались. Препараты П. ф. применяют в лабораториях (для установления строения белков и пептидов), в пищевой (например, для мягчения мяса, в сыроварении) и лёгкой (удаление шерсти со шкур и мягчение кож) промышленности, в медицине (для рассасывания тромбов, удаления катаракт и др.)

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты, ферменты, вырабатываемые органами пищеварительной системы и осуществляющие расщепление пищи в процессе пищеварения; относятся к классу гидролаз, специфичных в отношении типа расщепляемой связи. Протеазы (эндопептидазы — пепсин, трипсин, химотрипсин и др. и экзопептидазы — аминопептидаза, карбоксипептидаза, три- и дипептидаза и др.) поэтапно гидролизуют определённые пептидные связи белков с образованием в конечном итоге аминокислот. Карбогидразы катализируют различные стадии гидролиза углеводов.

Амилазы расщепляют крахмал и гликоген, a- и b-гликозидазы гидролизуют олиго- и дисахариды с образованием моносахаридов. Эстеразы гидролизуют различные эфиры, например липаза расщепляет жиры с образованием глицерина и жирных кислот; щелочная фосфатаза гидролизует фосфорные эфиры, нуклеазы — нуклеиновые кислоты. П. ф. могут действовать за пределами клетки, внутри неё или в составе клеточной мембраны, участвуя в различных типах пищеварения.

Полагают, что Пищеварительные ферменты некоторых непищеварительных органов могут участвовать в межуточном обмене, выполняя непищеварительные функции.

Набор Пищеварительных ферментов у разных видов животных может значительно варьировать и зависит от характера пищи и образа жизни животного. Наиболее разнообразны Пищеварительные ферменты у всеядных животных. Плотоядные обладают Пищеварительными ферментами высокой протеолитической и слабой карбогидразной активностью; у травоядных более активны карбогидразы. Примером узкой пищевой специализации, обусловленной наличием специальных Пищеварительных ферментов, служат виды, питающиеся древесиной и растительными волокнами и способные благодаря имеющемуся у них ферменту — целлюлозе — расщеплять целлюлозу (корабельный червь, некоторые древоточцы и многие микроорганизмы).